L'emoglobina della cavia

[paolo]

L'emoglobina è la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nel sangue; è presente in tutti i Vertebrati, con l'eccezione di alcuni pesci.

E' costituita da 4 catene proteiche, le globine alfa e beta, ognuna delle quali ha al suo interno una molecola di eme (protoporfirina IX e un atomo di ferro) in grado di trasportare una molecola di ossigeno.

La struttura dell'emoglobina

L'emoglobina può adattare la sua struttura in risposta alla quantità di ossigeno presente: dove la saturazione d'ossigeno è elevata, come avviene negli alveoli polmonari, la molecola assume una conformazione R che consente un'alta affinità di legame e quindi la “cattura” dell'ossigeno; per contro, nei tessuti l'emoglobina assume una conformazione T che consente il rilascio dell'ossigeno ai tessuti stessi. La differenza di affinità fra lo stato R e quello T è di quasi 300 volte.

Nello stato R (più "aperto") l'emoglobina può acquisire la molecola di ossigeno (O₂ , i due pallini rossi)

Uno dei fattori che regolano l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è la concentrazione di questo gas nell'ambiente; alle alte quote montane l'ossigeno è scarso, quindi l'organismo deve mettere in atto degli adattamenti metabolici. L'emoglobina umana non è geneticamente adatta per funzionare in quota; per contro, i camelidi Sudamericani (lama, guanaco, vigogna) che vivono anche a 5000 metri d'altezza hanno una mutazione della globina che consente una maggiore affinità per l'ossigeno e l'oca indiana (Anser indicus), che nelle sue migrazioni vola ad oltre 9000 metri per superare l'Himalaya, presenta delle modificazioni della conformazione molecolare delle globine che facilitano il trasporto dell'ossigeno.

Un caso particolare è quello del porcellino d'india: vivendo anche nella regione Andina esso è geneticamente adattato agli ambienti di alta quota, come dimostra l'aumentata affinità per l'ossigeno del loro sangue e il fatto che sviluppano solo una modesta eritrocitosi quando esposti a condizioni di ipossia cronica; questa caratteristica non è limitata ai soli porcellini d'india che vivono ad alta quota, ma è presente anche in quelli nati e cresciuti al livello del mare, nonché nei neonati di cavia.

Questo è possibile per la presenza di una sostituzione aminoacidica (Pro44His) nelle globine alfa e alla formazione di alcuni ponti salini fra le globine; l'emoglobina della cavia assume quindi un ulteriore stato conformazionale R2 che consente di mantenere stabilmente un'elevata affinità per l'ossigeno.

In questo modello si vede una porzione di catena globinica alfa umana (colore grigio-azzurro) e caviosa (rosa) sovrapposte. La mutazione dell'aminoacido 44 (prolina nell'umano e istidina nella cavia), proprio all'interfaccia tra globina alfa e globina beta, risulta in una struttura completamente diversa con il risultato di una superiore affinità per l'ossigeno da parte dell'emoglobina di cavia.

da PLoS ONE 2010; 5-8: e12389

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Affascinante! Grazie a Paolo abbiamo scoperto una nuova prerogativa dei nostri super-porcellini